Будова білків

Будова білків

Білкові молекули являють собою лінійні гетерополімери різної довжини, мономерами яких є амінокислоти. До складу  білків  входять:

  • вуглець,
  • водень,
  • кисень,
  • азот.

 Крім того, майже всі вони містять сірку, так як вона входить до складу амінокислот цистеїну і метіоніну. 

До деяких білків після синтезу можуть приєднуватися залишки фосфорної кислоти, а також неамінокислотні групи, що містять залізо, магній, цинк, мідь, марганець і інші мікроелементи. Такі білки називають складними

У них виділяють поліпептидну частину і небілкову частину, або простетичну групу . Так, наприклад, до складу білка гемоглобіну входить поліпептид глобин і небілкова група – гем, що містить іон заліза. Серед складних білків в залежності від природи простетичної групи виділяють: 

  • хромопротеїни (містять пігменти);
  • металопротеїни (містять метали);
  • ліпопротеїни (містять ліпіди);
  • нуклеопротеїни (містять нуклеїнові кислоти) і ін.

Пептид, що містить більше 40-50 амінокислотних залишків, зазвичай називають полипептидом  або  білком . Таким чином, різниця між білком і пептидом полягає в тому, що пептидом зазвичай називають низкомолекулярне з’єднання, а білком – високомолекулярне. 

Молекули білка можуть містити сотні і навіть тисячі амінокислотних залишків: молекулярна маса білків коливається в межах від декількох тисяч до сотень тисяч і навіть мільйонів дальтон.

Первинна будова білка

Кожна білкова молекула в живому організмі характеризується певною послідовністю амінокислот, яка задається послідовністю нуклеотидів в структурі гена , що кодує даний білок. Таким чином, в організмі синтезуються білки з точно певною хімічною структурою, які були відібрані для виконання певних функцій в процесі еволюції.

Послідовність амінокислотних залишків в молекулі білка визначає його первинну структуру, тобто його хімічну формулу. Точно так само як алфавіт, до складу якого входять 33 літери, дозволяє створити величезну кількість слів, за допомогою 20 амінокислот можна створити майже необмежену кількість різноманітних білків.

 Загальна кількість білків з різною первинною структурою, що зустрічаються в організмі людини, оцінюється приблизно в 50 000, а у всіх видів живих організмів становить величину порядку 1010-1012.

Амінокислотні залишки в білку пов’язані між собою пептидним зв’язком. 

Первинна будова білка

Пептидний зв’язок має ряд особливостей, які в значній мірі впливають на укладку поліпептидного ланцюга в просторі (див. Мал. 1). В результаті взаємодії неподіленого електрона атома азоту, що бере участь в утворенні пептидного зв’язку, з електронами, що утворюють розташовану поруч подвійний зв’язок С = О, відбувається перерозподіл електронної щільності і зміна властивостей пептидного зв’язку (С-N). Вона набуває характеру подвійного зв’язку.

Завдяки особливостям пептидного зв’язку шість атомів пептидного угруповання (атоми С і N, які беруть участь в утворенні пептидного зв’язку, а також кисень і водень, приєднані до цих атомів, і два Сα-атома сусідніх амінокислот) виявляються розташованими в одній площині. Таким чином, поліпептидний ланцюг можна представити як набір відносно жорстких плоских структур, що мають спільну точку обертання при Сα-атомі.

Пептидний зв’язок досить міцний, його розщеплення відбувається лише при використанні хімічних каталізаторів (кислота або підстава) в жорстких умовах (наприклад, інкубації протягом 24 годин в 6 н HCl при температурі 105  про З), або при каталізі специфічними ферментами – пептидазами .

У пептидного або білкового ланцюга виділяють N-кінцевий залишок, що містить вільну аміногрупу, і С-кінцевий залишок, що містить карбоксильну групу.

 Послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюзі записується, починаючи з N-кінця. Для позначення амінокислот в поліпептидному ланцюзі існує трилітерний і однобуквений коди амінокислот. Відповідно до трьохлітерним кодом послідовність амінокислот в пятичленной пептиді аланин-гістидин-гліцин-цистеїн-лейцин записується як Аlа-His-Gly-Cys-Leu.

Вторинною структурою  білка називають просторове розташування поліпептидного ланцюга білка на окремих її ділянках у вигляді спіралі або шару (листа). 

Пептидні зв’язки поліпептидного ланцюга містять групи С = О і N-H, здатні утворювати внутрішньо-молекулярні водневі зв’язки  – основний тип нековалентних взаємодій, стабілізуючий елементи вторинної структури.

Головну роль в стабілізації періодично повторюваних елементів вторинної структури білка грають водневі зв’язки між пептидними групами (C = O … H-N). Основними елементами вторинної структури, що зустрічаються в різних білках, єα-спіраль і β-складчатий шар (або лист), хоча зустрічаються і інші елементи вторинної структури.

типи вторинних будов білка

альфа-спіралі

Вторинна будова білка

При формуванні α-Спіралі відбувається закручування скелета поліпептидного ланцюга у вигляді спіралі навколо уявної осі, що супроводжується зближенням пептидних зв’язків, що сприяє утворенню внутрішньо молекулярних водневих зв’язків між NH-групами, що знаходяться на одному витку, і CO-групами, розташованими на іншому витку спіралі. 

Напрямок цих зв’язків паралельно осі спіралі (див. Мал. 2). Бічні ланцюги амінокислот розташовуються з зовнішньої сторони спіралі. довжина витка α-Спіралі становить 5,4 Ангстрема, в одному такому витку укладаються 3,6 амінокислотних залишки.

 У білках зустрічається тільки правозакрученна α-спіраль. α-спіраль стабілізується не тільки водневими зв’язками, а й за рахунок взаємодії бічних радикалів, що розташовуються один над одним в сусідніх витках спіралі.

 З цієї причини поява в первинній послідовності різноіменно заряджених або гідрофобних амінокислот через 3-4 амінокислотних залишки буде стабілізувати α-спіраль, і навпаки, наявність однойменно заряджених амінокислот через 3-4 амінокислотних залишки призведе до їх відштовхування, що не дозволить утворитися α-Спіралі.

бета-шари

Будова білків

Другий елемент вторинної будови, який часто зустрічається в білках, називається β-шар (листом), або β-складчатим шаром (листом) (див. Мал. 3). 

Структура типу складчастого шару формується двома паралельно або антипараллельно розташованими ділянками поліпептидного ланцюга.

 Вона стабілізується за рахунок водневих зв’язків, які утворюються між розташованими поруч остовами поліпептидного ланцюга. Бічні ланцюга амінокислот розташовуються перпендикулярно по відношенню до площини остова ланцюга, який при цьому вигинається, утворюючи плоский лист.

 Хоча водневі зв’язки слабкіші ковалентних, присутність їх в значній кількості робить структури типу a-спіралі або b-складчастого шару досить міцними.

 Існують два типи β-шар – паралельний і антипаралельний, в залежності від того, чи змінюється напрямок ходу поліпептидного ланцюга в кожному наступному фрагменті, що бере участь в утворенні шару.

Також як особливий тип β-структур іноді виділяють β-шпильки, що представляють собою два антипараллельні розташовані ділянки однієї і тієї ж ланцюга, яка розгортається на вершині шпильки на  180∘.

третинна будова білка

Третинна будова білка

Спіральні ділянки і β-Структури типу складчастого шару піддаються подальшій упаковці, в результаті чого формується третинна будова білка. Якщо вторинна будова характеризує укладання будь-якої ділянки поліпептидного ланцюга, то третинна будова – це структура всього поліпептидного ланцюга в цілому. Розчинні білки зазвичай бувають глобулярними (від лат. «Кулька» – кулька), тобто їх молекули мають округлі або еліптичні обриси, хоча серед них зустрічаються і фібрилярні білки  – мають форму волокна, або фібрили (від лат. «Фібрила» – волоконце) , можливо також поєднання глобулярної і фибриллярной структур.

 У білкової глобуле заряджені і полярні амінокислотні залишки виявляються на поверхні, а гідрофобні – всередині.β-складчаті шари часто входять до складу серцевини багатьох глобулярних білків. У упакованої у вигляді глобули молекулі білка часто зближуються амінокислотні залишки, які в поліпептидного ланцюга розташовані далеко один від одного (див. Мал.). Нерозчинні у воді білки часто бувають фібрилярні. Приклади теоретичних структур різних білків можна побачити на Мал. 4.

В принципі, білкова молекула може укладатися різними способами, приймаючи велике число різних форм ( конформацій ) в залежності від умов (рН, температура, наявність іонів). Однак в клітці більшість білків в нативному (непошкодженому) стані існує лише в одній або декількох близьких конформаціях, характерних для даного поліпептиду .

 Вона визначається тим, як згортається поліпептидний ланцюг в розчині, що, в свою чергу, залежить від послідовності амінокислот в цьому ланцюзі і умов (температура, рН, наявність іонів і т. Д). Бічні групи амінокислот взаємодіють один з одним і з водою з утворенням слабких нековалентних зв’язків (водневих, іонних, гідрофобних).

У деяких випадках для забезпечення більшої стабільності третинної структури відбувається утворення ковалентних зв’язків.

 Це в основному відбувається при взаємодії, якщо вони опинилися близько один до одного SH-груп залишків цистеїну, які окислюються, формуючи S-S-зв’язку, або дисульфідні містки  (мал. 5). 

Утворення таких зв’язків особливо характерно для білків, що виділяються з клітини назовні або знаходяться в плазматичній мембрані із зовнішнього боку, оскільки ці білки виявляються в умовах, що значно відрізняються від тих, що існують всередині клітини.

Будова білка

Четвертинна будова білка

Багато білків складаються з декількох поліпептидних ланцюгів однакової або різної структури. Об’єднання білків стає можливим в тому випадку, якщо на поверхні білка утворюється центр зв’язування для того ж самого або іншого білка.

 При об’єднанні кількох поліпептидних ланцюгів утворюється білок, для якого характерна четвертична будова . Такі білки називають олигомерами , а що входять до складу олигомера окремі поліпептидні ланцюги – мономерами, або

субодиницями Типовим прикладом олігомерного білка є молекула гемоглобіну (мал. 6), що складається з двох α-ланцюгів і двох β-ланцюгів. 

Четвертинна будова білка Четвертинна будова білка

Кожна пара поліпептидних ланцюгів в молекулі гемоглобіну представлена ​​однаковими молекулами (α- і β-глобінамі). 

Багато олігомерні білки, в свою чергу, є компонентами, які беруть участь у формуванні більших агрегатів.

Таким чином, завдяки певній послідовності амінокислот у поліпептидному ланцюзі окремі її частини згортаються в α-Спіралі або формують β-складки, які з’єднуються гнучкими ділянками. Ці елементи вторинної будови укладаються в просторі, утворюючи глобули або фібрили, тобто формують третинну будову білка. І нарешті, окремі глобули або фібрили взаємодіють один з одним з утворенням комплексів, що складаються з декількох молекул, що призводить до формування четвертинної будови.

Денатурація і ренатурації білків

Велика частина білкових молекул здатна зберігати свою біологічну активність, тобто виконувати властиву їм функцію лише у вузькому діапазоні температур і кислотності середовища.

 При підвищенні температури, зміні кислотності до екстремальних значень, додаванні гідрофобних агентів (наприклад, органічних розчинників) або при значному збільшенні концентрації солей в структурі білків відбуваються зміни, які призводять до їх денатурації – втрати білком своєї нативної (природної) просторової будови .Як правило, при цьому первинна будова білка не руйнується. 

Прикладом денатурації є згортання білка яйця, що спостерігається при його варінні. Денатурація – це руйнування характерне для даного білка четвертичної, третинної і вторинної будови, в результаті чого в денатурованому стані поліпептидні ланцюги білків утворюють випадкові і безладні клубки і петлі.

 Розриву пептидних зв’язків при денатурації не відбувається, тобто сам поліпептидний ланцюг зберігається, проте спосіб його укладання змінюється. У тому випадку якщо в білку є дисульфідні містки, стабілізуючі третинну будову білка, зазвичай при денатурації вони рвуться, що відбувається шляхом відновлення залишків цистеїну. 

Денатурація буває оборотною і безповоротною. У разі оборотної денатурації при поверненні в вихідні (нативні) умови просторова будова білка відновлюється. 

При варінні яйця ми маємо справу з незворотною денатурацією, коли вихідну (нативну) будову відновити вже практично неможливо. Як правило, необоротна денатурація пов’язана не з порушенням первинної будови, а з тим, що різні поліпептидні ланцюги взаємодіють своїми гідрофобними ділянками, злипаються і утворюють великі агрегати – тверді частинки білка, що випадають в осад.

 Світло розсіюється на кордоні цих частинок, тому прозорий розчин білка (наприклад, білок яйця) стає непрозорою суспензією твердих частинок білкового агрегату, що пояснює білий колір і непрозорість білка вареного яйця.

У клітці також відбувається ренатурації білків, зазвичай пошкоджених, після закінчення їхнього терміну. Такі білки або руйнуються (деградують), або, якщо це ще можливо, ренатуріруют – самостійно або за допомогою білків- шаперонів , своєрідних помічників, які сприяють відновленню будови інших білків. Шаперони відіграють велику роль у відновленні клітини після теплового шоку. 

Сподобалася стаття? Поділитися з друзями:
Знай все! Портал для школярів
Залишити відповідь

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: